Jak się rodzi kolagen.

Spread the love
  •  
  •  
  •  
  •  
  •  
  •  
  •  
  •  
  •  
  •  
  •  

W naszym newsletterze, jaki do Was kierujemy, przewidzianych jest w tym roku kilka wątków. Jeden z nich to wiedza medyczna, biochemiczna i kosmetologiczna na temat kolagenu. Pomyśleliśmy oto, że warto by było cofnąć się do początków.starzenie

Ewoluujący w organizmie kolagen, w postaci drugorzędowej (spirale) i niebawem trzeciorzędowej (potrójne spirale) ma jeszcze postać rozpuszczalną w wodzie. Dokładniej zaś to nazywając: ma on zdolność hydratowania, czyli przyłączania cząsteczki wody, tworząc wraz nimi jedną postać fizyczną o konsystencji żelowej. Tropokolagen cechuje również to, że jego konstrukcja spiralna, złożona z molekuł (łańcuchów) może ulegać dysymilacji (rozpadowi) z powrotem na pojedyncze molekuły, a nawet na krótsze konstrukcje aminokwasowe.

 

#colway #eliksir #zdrowie #uroda #kolagen #spa #film #fitnes #twarz #koszalin #kołobrzeg #paznokcie #skóra #fryzjer #włosy #salonfryzjerski #salon #salonyurody #solarium #siłownia #foto #pilling #suplementy #witamny #krem #kosmetyki #konkursy #photographer #fotografia #facebook

Przy czym, o ile te produkty rozpadu nie opuściły jeszcze środowiska komórkowego, to mogą ponownie wziąć udział w syntezie. Biochemicy obserwowali wielokrotnie również, że nawet jeśli produkty przedwczesnej dysymilacji kolagenu nie wchodzą ponownie bezpośrednio w reakcje syntezy, to ich obecność w środowisku fibroblastowym i okołofibroblastowym – wyraźnie stymuluje proc esy syntezowania kolagenu!

Natomiast produkty „przedwczesnej” (ubocznej przy biosyntezie) dysymilacji elastyny sprzyjają w środowisku okołofibroblastowym procesom syntezy „siostrzanych” białek kolagenowych, ale nie są już, co ciekawe, w stanie pomóc w takiej samej syntezie białek macierzystych – powstającej z tropoelastyny elastynie włóknistej.

kuracjaodwewnatrz

 

Wreszcie – nawet białka, które „zabłądzą” – polipeptydy, jakie nie przekształcą się w spirale lub później nie znajdą partnerów do stworzenia 3-helisy oraz rozliczne resztki białkowe, nie tworzące np. wiązań – one wszystkie rozpadają się na aminokwasy, których zdecydowana większość ponownie wejdzie w metabolizm i może posłużyć  jako budulec nowych protein, niekoniecznie nawet kolagenu. Tylko jeden aminokwas, swoisty wyłącznie dla kolagenu – hydroksyprolina – nie jest zdolny do ponownego przyswojenia. Jego obecność w środowisku okołofibroblastowym wydatnie sprzyja procesom syntezy kolagenu, nawet  gdy nie łączy się bezpośrednio z proteinami.  A finalnie zostaje wreszcie wydalony z moczem. Każdorazowy udział hydroksyproliny w powstawaniu kolagenu wymaga  więc dodatkowego jej tworzenia.

We wczesnym jeszcze (molekularnym) etapie procesu biosyntezy kolagenu zachodzi najpierw wyrównywanie łańcuchów (za chwilę już spiral), potem „zszywanie” ich w krańcowych propeptydach z tworzeniem (w łańcuchach typu alfa) wewnętrznych na razie wiązań. Następnie łańcuch polipeptydowy „dostaje skrętu” w lewą stronę, który jest już niepowstrzymywalny i rozprzestrzenia się aż do końca łańcucha, w  rezultacie czego powstaje (pojedyncza na razie) helisa.

Z kolei po „odnalezieniu” przez taką helisę partnerów do utworzenia trypletu, dzieją się rzeczy podobne, ale teraz spirale zespajają się wzajemnie ze sobą, jakby podarowano im zamek błyskawiczny. Towarzyszą temu: ekspresowe powstawanie wiązań (mostków) dwusiarczkowych i silny skręt całej powstającej konstrukcji, ale tym razem w prawo. W efekcie końcowym 3-helisa definitywnie opuszcza środowisko komórkowe – i po „zjechaniu z pochylni” swojej stoczni – fibroblasta – przechodzi do przestrzeni (macierzy) zewnątrzkomórkowej (określenia stosowane wymiennie: międzykomórkowej, pozakomórkowej, ECM – extracellular matrix).                      

Jest to fenomenalne zjawisko biologicznie – nieodmiennie fascynujące kolejne zastępy obserwatorów…

Na etapie wychodzenia molekuł poza błonę komórki-matki, równolegle z procesem łączenia się ich w tryplety i powstawania mostków dwusiarczkowych, w obecności enzymu lizyloksydazy, zawierającego m.in. miedz i żelazo, zachodzi proces utleniania niektórych reszt lizyny lub hydroksylizyny do postaci aldehydów reaktywnych. Zabezpiecza to z kolei warunki do formowania się superhelis w subwłókienka (fibryle). Z resztek białkowych powstają kolejne wiązania o charakterze końcowych i poprzecznych, które coraz bardziej zmieniają charakter tropokolagenu. Wreszcie potrójne helisy są tak silnie usieciowane, że mogą „zacząć myśleć” o dalszej syntezie w mikrofibryle (postać czwartorzędowa), z których dalej powstaną włókna (postać piątorzędowa).

Jest to zapewne tematyka trudna, ale jak dotąd nie płyną z Waszej strony protesty, byśmy pisząc o kolagenie – naszym hobby zawodowym –  trywializowali język naukowy, dla lepszego przybliżenia zagadnienia. Trzymamy zatem fason biochemiczny…  Kolejne materiały będą nieco przystępniejsze w warstwie językowej.

Opisana biosynteza kolagenu zachodzi, jak wszystkie procesy biochemiczne i biologiczne w organizmie lepiej lub gorzej, sprawniej lub mniej sprawnie.  Inaczej w wieku młodzieńczym, w stanach tryskającego zdrowia i doskonałej gospodarki aminokwasowej, a inaczej, gdy ustrój zaczyna się starzeć, trawią go choroby lub jego decydent nie dba o dostawy komponentów do syntezy kolagenu i witamin oraz mikroelementów, które pomyślność i wydajność tej biosyntezy warunkują. I odwrotnie – dobry, „gęsty” kolagen, to wyśmienita tkanka łączna, niepomarszczona po wiek emerytalny skóra, sokoli wzrok, odporność na infekcje, błyskawiczne gojenie ran i urazów.                       

Czyli po prostu: młodość, zdrowie i piękno!

Warto dbać o swój kolagen ustrojowy.

 

  •  
  •  
  •  
  •  
  •  
  •  
  •  
  •  
  •  
  •  
  •  

Dodaj komentarz